درک دیابت در سطح مولکولی

محققین آمریکائی و ژاپنی موفق به شناسایی مرحله ای کلیدی در مسیرهای متابولیکی مرتبط به دیابت و سرطان شدند. این مطالعه که بروی فعال سازی کمپلکس پروتئینی TORC2 انجام گرفت در Oct.28 در مجلۀ   Current Biologyبصورت آنلاین انتشار یافت. به گفتۀ پروفسور Shiozaki استاد میکروبیولوژی کالج علوم زیستی در UC Davis و ناشر این مقاله می گوید: کمپلکس پروتیئنی TORC2  سبب فعال شدن پروتئینی بنام AKT می شود که نقش حیاتی در چگونگی پاسخ سلول به انسولین دارد.

در حالت طبیعی انسولین سبب می شود سلولهای عضلاتی و بافت چربی قند را از خون جذب کنند. در بدن بیمارانی که به دیابت نوع 2 مبتلا هستند به اندازۀ کافی انسولین تولید می شود اما سلولهای آنها نمی توانند از انسولین  آنطورکه باید استفاده کنند. پروتئین AKT سبب می شود که پروتئین هایی که قند را از خون دریافت می کنند به سمت سطح سلول حرکت کنند. در موش هایی که فاقد ژن تولید AKT هستند علائم شبیه به دیابت ظاهر می شود. پروفسور Shiozaki می گوید: ما متوجه شدیم که پروتیئن AKT سبب می شود که پروتئین هایی که قند را از خون دریافت می کنند به سمت سطح سلول حرکت کنند. درموش هایی که فاقد ژن تولید AKT هستند علائم شبیه به دیابت ظاهر می شود.

پروفسور Shiozaki می گوید ما متوجه شدیم که پروتیئن AKT نقشی کلیدی در ایجاد دیابت دارد، بهمین علت تصمیم گرفتیم از پروتیئن AKT تحقیقاتمان را به سمت بالا آغاز کنیم.

پروفسور Shiozaki می افزاید: پروتئین AKT رشد سلول را در مراحل جنینی کنترل می کند این پروتئین می تواند سبب آغاز رشد سلولهای سرطانی شود. از آنجائیکه کمپلکس TORC2 در سال 2005 بعنوان تنظیم کنندۀ پروتئین AKT توسط محققین کشف گردید، محققین تلاش کردند که چگونگی فعال شدن این پروتئین را درک کنند. ساختار این کمپلکس پروتئینی درمیان موجودات زنده از انسان تا مخمر شباهت زیادی نشان می دهد. Shiozaki و همکارانش به بررسی کمپلکس پروتئین TORC2 در مخمر پرداختند. آنها دریافتند که برای فعال شدن کمپلکس TORC2 که پروتئین دیگری بنام RYh1 که خود برای فعال شدن به مولکول گوانوزین 3 فسفات (GTP) وصل می شود، نیاز است.

آنها دریافتند پروتئین دیگری بنام RYh1 با اتصال به گوانوزین 3 فسفات (GTP ) فعال شده و سبب فعال شدن کمپلکس TORC2 می گردد.

گونه هایی از مخمر که دچار فقدان پروتئین  RYh1 هستند، نسبت به تغییرات دمایی و سایر موقعیت های پر استرس بسیار حساس تر از گونه هایی هستند که این پروتئین را دارند. پروتئین RYh1 بسیار به پروتئین Rab6 در انسان شباهت دارد. محققین دریافتند که پروتئین Rab6 می تواند جایگزین پروتئین RYh1 در مخمر شده و باعث فعال سازی TORC2 در مخمرهایی که فاقد RYh1 هستند، شود.

 Rab6 جزء دسته ای از پروتئین ها است که سبب حرکت دادن گروه دیگری از پروتئین ها در  داخل سلول می شود. پروفسور Shiozaki می گوید: این موضوع سبب می شود که ما فکر کنیم پروتئین Rab6 دارای نقش دو گانه ای در پیام رسانی انسولین می باشد.

پرفسور Shiozaki می گوید: ما کشف کردیم که اولین و آخرین مرحلۀ پاسخ به تحریک انسولین بسیار به هم مرتبط هستند. این تحقیقات در انستیتو تحقیقاتی علوم و تکنولوژی نارا در ژاپن با همکاری محققین دانشگاه کالیفرنیا با بودجۀ انستیتو ملی سلامت درحال پیگیری است.

منبع: www.sciencedaily.com